El arsénico (As) es un metaloide tóxico presente en la biosfera que amenaza la supervivencia de todos los organismos. En plantas, y en particular en arroz, la acumulación de arsénico supone un peligro para la salud humana. Aunque en bacterias y levaduras se han identificado sensores moleculares específicos, los mecanismos de percepción de arsénico en plantas son desconocidos. Este trabajo tiene como objetivo identificar proteínas vegetales capaces de unirse a As(III), con el fin de caracterizar sensores endógenos del metaloide.
Hemos desarrollado un método de purificación por afinidad basado en una sonda de arsénico biotinilada (As-biotina) para detectar proteínas de unión a arsénico, expresadas en Nicotiana benthamiana y Sacharomices cerevisiae. Hemos analizado reguladores maestros de la respuesta a arsénico, como los factores de transcripción PLETHORA5 y VASCULAR ZINC FINGER2 (PLT5 y VOZ2), y tres quinasas de Marchantia polymorpha (MpMPK1, MpMPK2 y MpMPK3), junto con sus versiones mutantes. Los ensayos en levadura demostraron una mayor eficiencia y especificidad en estos ensayos, validando la utilidad de la sonda y la relevancia de los residuos de cisteína en la interacción.
Adicionalmente, hemos realizado un análisis proteómico no dirigido en raíces de Arabidopsis thaliana, que ha permitido identificar 471 proteínas con capacidad de unión a As(III), incluyendo transportadores, enzimas de detoxificación y factores de transcripción.
Estos resultados posicionan a PLT5, VOZ2 y las quinasas estudiadas como posibles sensores de arsénico en plantas, y sientan las bases para futuras investigaciones orientadas a mejorar la tolerancia vegetal al metaloide y la seguridad alimentar
El arsénico (As) es un metaloide tóxico presente en la biosfera que amenaza la supervivencia de todos los organismos. En plantas, y en particular en arroz, la acumulación de arsénico supone un peligro para la salud humana. Aunque en bacterias y levaduras se han identificado sensores moleculares específicos, los mecanismos de percepción de arsénico en plantas son desconocidos. Este trabajo tiene como objetivo identificar proteínas vegetales capaces de unirse a As(III), con el fin de caracterizar sensores endógenos del metaloide.
Hemos desarrollado un método de purificación por afinidad basado en una sonda de arsénico biotinilada (As-biotina) para detectar proteínas de unión a arsénico, expresadas en Nicotiana benthamiana y Sacharomices cerevisiae. Hemos analizado reguladores maestros de la respuesta a arsénico, como los factores de transcripción PLETHORA5 y VASCULAR ZINC FINGER2 (PLT5 y VOZ2), y tres quinasas de Marchantia polymorpha (MpMPK1, MpMPK2 y MpMPK3), junto con sus versiones mutantes. Los ensayos en levadura demostraron una mayor eficiencia y especificidad en estos ensayos, validando la utilidad de la sonda y la relevancia de los residuos de cisteína en la interacción.
Adicionalmente, hemos realizado un análisis proteómico no dirigido en raíces de Arabidopsis thaliana, que ha permitido identificar 471 proteínas con capacidad de unión a As(III), incluyendo transportadores, enzimas de detoxificación y factores de transcripción.
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